(EBMSP/2018-2) Inibidores competitivos são substâncias que competem diretamente com o substrato normal pelo sítio ativo das enzimas. A atividade da enzima tende a declinar por não ocorrer, plenamente, a formação do complexo enzima-substrato durante a existência do complexo enzima-inibidor. A ação do inibidor pode ser revertida aumentando-se a quantidade de substrato (S) na reação.
O gráfico demonstra a variação da velocidade de reação em relação à quantidade de substrato presente para os dois complexos mencionados.
Com base nessas informações e nos conhecimentos de bioquímica, é correto afirmar:
A) O inibidor competitivo reage com a enzima para formar um complexo enzima-inibidor análogo ao complexo enzima-substrato, embora cataliticamente ativo.
B) Apenas o complexo enzima-substrato poderá alcançar a velocidade máxima, Vmax , de reação devido à ausência do inibidor nesse sistema.
C) Em altas concentrações de substrato, S, todos os sítios ativos devem estar preenchidos com o substrato, o que justifica a velocidade máxima de reação observada em ambas as curvas no gráfico.
D) Os inibidores competitivos são moléculas estruturalmente diferentes do substrato, apesar de apresentarem a mesma funcionalidade química.
E) A ligação do inibidor competitivo com a enzima não bloqueia a ligação do substrato, mas provoca uma modificação da conformação da enzima que evita a formação do produto.
RESOLUÇÃO:
Na inibição competitiva, um aumento na concentração do substrato faz com que a reação atinja o valor máximo que atingiria sem o inibidor. Isso acontece porque com o aumento da concentração do substrato, os sítios ativos da enzima passam a ser ocupados exclusivamente pelo substrato (que se encontra em elevada concentração e, portanto, tem maior chance de se ligar à enzima).
Resp.: C
VEJA TAMBÉM:
– Questão comentada sobre enzimas, da USS 2017
